Les matières plastiques sont très présentes dans le mode de consommation actuelle. L’usage des matières plastiques, notamment le PET, engendre énormément de déchets. Ce matériau sert à fabriquer de nombreux emballages et de bouteilles, bien plus que les autres types de matières plastiques, et figure à la première liste des déchets plastiques. Pourtant, le PET constitue la source de pollution la plus importante, en plus du fait que l’on ne parvient encore pas à le recycler.
Issus de Carbios Biopôle Clermont-Limagne, de l’Institut de Biotechnologie de Toulouse (TBI) et de la CRITT Bio-Industries, de chercheurs ont réussis à développer un enzyme qui peut s’attaquer efficacement à la chaîne constituant les molécules de PET. Il s’agit d’un enzyme provenant de la manipulation de l’enzyme cutinase des rameaux foliaires.
Appelé cutinase, l’enzyme est présent dans la nature et est utilisé dans le processus de compostage de la cutine. Il s’agit d’une membrane qui protège la partie brillante des feuilles. En revanche, pour la dégradation des molécules de PET, cet enzyme s’avère inefficace.
Les chercheurs ont exploré les diverses variantes provenant de cet enzyme en modifiant les acides aminés le constituant. Après la création de centaines d’enzymes mutants, les scientifiques ont obtenu une variante qui s’avère particulièrement efficace pour la dégradation des molécules de PET. En effet, par rapport à l’enzyme cutinase original, cet enzyme obtenu a la capacité d’agir 10 000 fois mieux dans la séparation des liaisons de monomères de PET.
Les résultats des tests ont montré que l’enzyme mutant est capable de dégrader, en seulement 10 h, 200 grammes de PET. La réutilisation de la matière plastique obtenue après la dégradation est, en plus, possible dans la fabrication de sachets ou bouteilles solides à base de PET.
Cet enzyme peut constituer une solution pour lutter contre la pollution générée par les plastiques, notamment les PET.
